Причины незаменимости треонина у человека и млекопитающих


ПРИЧИНЫ ВОЗНИКНОВЕНИЯ НЕЗАМЕНИМОСТИ ТРЕОНИНА В СВЕТЕ ЭВОЛЮЦИИ (29-32) |

Дата публикации статьи в журнале: 2019/12/11

Название журнала: Евразийский Союз Ученых, Выпуск: 68, Том: 2, Страницы в выпуске: 29-32

Автор: Малиновский Андрей Владленович
Санкт-Петербург, С.-Петербургский Филиал «ЭПМ» ФМБА России ― СКТБ Биофизприбор,

Анотация: Как известно, аминокислота треонин не синтезируется у позвоночных при ее отсутствие в пище. Причем в процессе эволюции распад треонина меняется. Обнаружена причина, по которой треониндегидрогеназа в тканях позвоночных не может использоваться для биосинтеза треонина. Сделан вывод об участии некоторого количества треонина в переаминировании. Все это должно учитываться при составлении кормов сельскохозяйственных животных и домашней птицы, а также рациона человека

DOI:

Данные для цитирования: Малиновский Андрей Владленович . ПРИЧИНЫ ВОЗНИКНОВЕНИЯ НЕЗАМЕНИМОСТИ ТРЕОНИНА В СВЕТЕ ЭВОЛЮЦИИ (29-32) // Евразийский Союз Ученых. Биологические науки. 2019/12/11; 68(2):29-32.


Список литературы: 1. Дэгли С., Никольсон Д. Метаболические пути. М.,«Мир», 1973. 2. Aoyama Y., Motokava Y. L-threonine dehydrogenase of chicken liver // J. Biol. Chem., 1981V. 256, P. 12367. 3. Bird M.I., Nunn P.B. Measurement of Lthreonine aldolase activity in rat liver // Biochem. Soc. Trans, 1979-V. 7, P.1274-1276. 4.Davis A. J., Austic R. E. Temporal response of hepatic threonine dehydrogenase in chickens to the initial consumption of a threonine-imbalanced diet // J. Nutr., 2000-V.130, P. 2746-2752. 5. Edgar A.J. The human L-threonine-3dehydrogenase gene is an expressed pseudogene // BMC Biochem.,2002- V.18, 3,P. 1471-2156 6. Elliott D.F., Neuberger A. The irreversibility of the deamination of threonine in the rabbit and rat // Biochem. J., 1950-V. 46, P. 207. 7.Guerranti R., Pagani R., Neri S., Errico S.V., Leoncini R., Marinello E. Inhibition and regulation of rat liver L-threonine dehydrogenase. By different fatty acids and their derivates // Biochem. and Biophys. Acta,2001-V. 1568, P.45-52. 8.Laver W.G., Neuberger A., Scott J.J. α– amino – β– keto: acids II. Rates of decarboxylation of the free acids and the behaviorer of derivates on titration // Journal of the Chemikal Society, 1959-P. 1483-149. 9. Meltzer H.L., Sprinson D.B. The synthesis of 4C14, N15 – L- threonine and a study of its metabolism // J. Biol. Chem., 1952-V. 197, P. 461-473. 10. Pagani R., Guerranti R., Righi S., Leoncini R., Vannoni D., Marinello E. Rat liver L-threonine dehydrogenase. Biochem. Soc. Trans.,1992- V. 20, 1, P. 245. 11.Tressel J., Thompson R.,, Zieske L.R., Menendez J.S., Davis L. Interaction between Lthreonine dehydrogenase and aminoacetone synthetase and mechanism of aminoacetone production // J. Biol. Chem., 1986-V. 261, 35, Р. 16428-16437. 12.Yeung Y. G. Threonine aldolase is not a genuine enzyme in rat liver // Biochem. J., 1986-V. 237, P. 187-190.

euroasia-science.ru

Свойства треонина в организме. Аминокислота, необходимая для производства коллагена

Скорее всего, вы не много слышали о треонине, но эта аминокислота участвует в ряде биологических процессов. Наиболее известные свойства треонина в организме — формировании основы соединительных тканей, таких как коллаген и эластин.

Она также помогает регулировать пищеварение, настроение и рост мышц.

Незаменимые аминокислоты такие как треонин, являются строительными блоками белков. Они играют жизненно важную роль в структуре наших костей, мышц и кожи.

Когда мы не употребляем достаточно продуктов с высоким содержанием этих важных соединений, мы можем испытывать симптомы дефицита. Это изменения настроения, раздражительность, спутанность сознания и проблемы с пищеварением.

Это одна из причин, по которой необходимо придерживаться сбалансированной диеты, включающей в себя ряд продуктов с высоким содержание белков. Эти продукты гарантируют получение достаточного количества незаменимых аминокислот.

Что такое треонин?

Треонин является незаменимой аминокислотой, которая играет важную роль в регулировании баланса белка в организме. Поскольку она считается «незаменимой аминокислотой», это означает, что организм не синтезирует аминокислоту. Поэтому для ее получения нам необходимо есть продукты с высоким содержанием треонина.

Аббревиатура треонина — Thr, а однобуквенный код — T. Правильное произношение треонина — «три-ух-необходимость».

Формула треонина — C4H9NO3, и он содержит — аминогруппу, карбоксильную группу и боковую цепь, содержащую гидроксильную группу. Это делает структуру треонина полярной незаряженной аминокислотой.

Аминокислота встречается в природе в L-форме, L-треонине. Это сопряженное основание L-треониния и сопряженная кислота L-треонината.

Вот некоторые общие вопросы о структуре аминокислоты треонина:

  • Сколько стереоизомеров имеет треонин? Thr имеет четыре возможных стереоизомера: (2S, 3R), (2R, 3S), (2S, 3S) и (2R, 3R).
  • Треонин положительно заряжен? Считается, что аминокислота T обладает полярными свойствами.
  • Является ли треонин кислотным или основным? Thr считается полярным. Тогда как аминокислоты лизин и аргинин считаются основными и заряженными, а аспартат и глутамат являются кислыми и заряженными отрицательно.
  • Что такое кодон треонина? Возможные треониновые кодоны включают ACA, ACC, ACG и ACT.

Аминокислота Т является предшественником серина и глицина, двух других аминокислот, необходимых для нормального функционирования организма.

Глицин является условно незаменимой аминокислотой. Это означает, что он вырабатывается организмом в небольших количествах. Он также доступен в продуктах питания, и многие люди могут извлечь выгоду из потребления большего количества из своего питания.

Это особенно верно, если у человека есть заболевание, ограничивающее синтез глицина.

Действие треонина в организме

1.Свойства треонина в организме – поддерживает здоровье пищеварительной системы

Треонин защищает пищеварительный тракт, создавая покрывающий его слой слизи и служит барьером для повреждения пищеварительных ферментов. Эта важная аминокислота также поддерживает здоровую функцию кишечника, способствуя защитным эффектам слизистого барьера кишечника.

Согласно исследованиям, опубликованным в Frontiers in Bioscience, большая часть пищевого треонина используется для синтеза белка слизистой оболочки кишечника. По этой причине потребление продуктов Thr может помочь улучшить здоровье кишечника в физиологических и патологических условиях как у людей, так и у животных.

2.Свойства треонина в организме — повышает иммунную систему

Нам нужно достаточно треонина для поддержания правильной иммунной функции. Тимус использует незаменимую аминокислоту для производства Т-клеток или Т-лимфоцитов, которые борются с инфекциями в организме.

Исследования, опубликованные в «Cold Spring Harbor Perspectives in Biology», утверждают, что

«серин/треонинкиназы контролируют эпигенетические, транскрипционные и метаболические программы, определяющие функцию Т-клеток»

.

Исследователи объясняют, что на базовом уровне серин и треонинкиназы работают как выключатели. Они запускают рецепторы антигена и цитокинов, которые составляют иммунную систему.

3.Свойства треонина в организме — улучшает мышечное сокращение

Есть некоторые свидетельства того, что треонин может способствовать развитию симптомов БАС, или болезни Лу Герига. Хотя необходимы дополнительные исследования, чтобы лучше понять его роль. Треонин работает на повышение уровня глицина в центральной нервной системе.

Глицин используется для лечения спастичности. Поэтому L-треонин был оценен по его способности улучшать спастичность или сокращать мышцы у пациентов с БАС.

В обзоре, проведенном в Австралии, исследователи обнаружили, что двойное слепое, плацебо-контролируемое исследование перорального приема L-треонина для лечения спастичности позвоночника указывает на умеренный спазмолитический эффект. Тем не менее, исследования с участием пациентов с БАС не показали улучшения при лечении L-треонина.

Эти смешанные обзоры показывают, что использование добавок L-треонина может помочь уменьшить мышечные сокращения. Однако, он может быть неэффективным для симптомов БАС.

4.Свойства треонина в организме в поддержании силы в мышцах и костях

Знаете ли вы, что белки коллагена и эластина нуждаются в треонине для правильного производства? Возможно, вы уже знаете, что коллаген является наиболее распространенным белком в организме. Он содержится в наших мышцах, костях, коже, кровеносных сосудах, сухожилиях и пищеварительной системе.

Поскольку треонин позволяет производить коллаген, он играет жизненно важную роль в здоровье костей и мышц.

Исследования, проведенные в Техасском университете A&M, показывают, что глицин из треонина, пролина и гидроксипролина составляет 57% от общего количества аминокислот в коллагене. Аминокислота треонин является предшественником глицина. Он также используется во время биосинтеза креатина, обеспечивая мышцы прямым источником топлива для восстановления повреждений.

Треонин также учитывает правильную функцию эластина. Эластин – это белок, содержащийся в соединительной ткани. Он позволяет коже, сухожилиям и связкам восстанавливать форму после растяжения или сокращения.

5.Свойства треонина в организме — помогает предотвратить ожирение печени

Аминокислота предотвращает накопление жира в печени. Это достигается путем регулирования жирового обмена и облегчения липотропной функции.

Липтропные соединения способствуют расщеплению жира во время обмена веществ. Без аминокислот — треонина, метионина и аспарагиновой кислоты это было бы невозможно. Дефицит треонина может привести к ожирению печени и даже к печеночной недостаточности.

Исследование на животных, опубликованное в Американском журнале физиологии, показало, что треонин — дефицитное питание увеличивают митохондриальное разобщение в печени. Питание, в котором отсутствуют качественные белковые продукты, может привести к неправильной работе клеток и накоплению жиров в печени.

6.Свойства треонина в организме — облегчает беспокойство и легкую депрессию

Исследования показывают, что изменения уровня аминокислот в сыворотке, включая серин и глицин, требующие треонин для производства, связаны с большой депрессией. Исследователи в Бельгии обнаружили — изменения уровня треонина, аспартата, аспарагина и серина могут предсказать реакцию пациента на лечение антидепрессантами. Они модулируют уровни аминокислот в организме.

Треонин является предшественником глицина, помогающего успокоить нервы и поддерживающего когнитивное здоровье. Его часто используют в качестве добавки для снятия признаков тревоги и депрессии. Глицин также известен своей способностью улучшать сон, умственную деятельность, настроение и память.

7.Свойства треонина в организме — ускоряет заживление ран

Треонин нужен для правильного производства коллагена, необходимого для формирования соединительной ткани и заживления ран.

Исследования показывают, что после ожогов или травм у людей наблюдается больший выброс треонина в моче. Это указывает на то, что аминокислота метаболизируется из тканей организма после травмы.

Увеличение потребления треонина через продуктов или добавки может помочь ускорить заживление ран, ожогов и других форм травм.

Симптомы и причины дефицита треонина

Дефицит треонина встречается редко, так как большинство людей получают достаточно аминокислот в употребляемых продуктах. Однако люди с несбалансированным питанием, веганы и вегетарианцы, могут не потреблять достаточное количество треониновой пищи. Что может вызвать низкий уровень аминокислот.

Дефицит треонина может вызывать следующие симптомы:

  • проблемы с пищеварением
  • раздражительность или эмоциональное возбуждение
  • путаница
  • повышенное содержание жира в печени
  • плохое усвоение питательных веществ

Продукты и добавки

В чем содержится треонин?

Аминокислота треонин встречается в природе в форме L-треонина. Хорошо сбалансированное питание, включающее высококачественные белковые продукты, обеспечит организм достаточным количеством для поддержания нормального уровня.

Лучшие треониновые продукты включают в себя:

  1. Мясо свободного выгула (включая курицу, баранину, говядину и индейку)
  2. Выловленная рыба (в том числе лосось)
  3. Молочные продукты
  4. Творог
  5. Яйца
  6. Морковь
  7. Бананы
  8. Семена кунжута
  9. Семена тыквы
  10. Фасоль
  11. Эдамамэ
  12. Спирулина
  13. Чечевица

Дефицит треонина редко встречается у людей, придерживающихся сбалансированного питания с высоким содержанием белка. Для веганов и вегетарианцев употребление в пищу бобов, семян и гороха поможет поддерживать нормальный его уровень.

Порошок и капсулы L-треонина доступны в Интернете или в большинстве магазинов здоровой пищи. Вы также можете обнаружить, что добавки эластина содержат L-треонин.

Как принимать треонин и дозировка

Добавки треонина бывают в виде капсул по 500 мг, которые можно принимать до трех раз в день. Это в зависимости от потребностей в здоровье и уровня дефицита Т-аминокислот.

Наиболее распространенная доза L-треонина составляет 500–1000 мг в день. Исследования показывают, что дозы до четырех грамм в день в течение 12 месяцев безопасны.

Использование L-треонин для устранения дефицита или улучшения симптомов какого-либо заболевания лучше производить под наблюдением врача.

Рецепты

Есть так много способов включить треонин в свой рацион. Сосредоточьтесь на получении достаточного количества белка в питании.

Вы можете сделать это с органическим мясом, пойманной в дикой природе рыбой, яйцами, бобами, орехами и семенами. Вот для начала несколько полезных и вкусных рецептов:

Риски и побочные эффекты

Хотя добавление треонина в соответствующих количествах обычно считается безопасным, некоторые люди могут испытывать незначительные побочные эффекты. Это головная боль, тошнота, расстройство желудка и кожная сыпь.

Недостаточно доказательств того, что беременным или кормящим женщинам следует принимать добавки треонина. Вместо этого лучше всего получать достаточно аминокислот из сбалансированного питания.

Люди, принимающие антагонисты NMDA под названием мемантин (Namenda), должны избегать использования этой добавки. Это один из видов лекарств от болезни Альцгеймера. Аминокислота может снизить эффективность этих лекарств.

Свойства треонина в организме — последние мысли

  • Какова функция треонина? Треонина является незаменимой аминокислотой, которая играет важную роль в регулировании баланса белка в организме.
  • Преимущества этой аминокислоты включают ее способность поддерживать здоровье пищеварительной системы, укреплять иммунную систему, улучшать мышечную силу. А также уменьшать мышечные спазмы, снимать беспокойство и легкую депрессию и ускорять заживление ран.
  • Какие продукты с высоким содержанием треонина? Большое количество треонина содержат высококачественные белковые продукты, включая органическое мясо, пойманную в дикой природе рыбу. А также яйца, органические молочные продукты, семена и бобы.
  • Кто не получает достаточное количества треонина в рационе питания, его прием в виде добавок может помочь поддерживать нормальный уровень. Капсулы и порошки доступны в интернете и в магазинах здоровой пищи.

ЧИТАЙТЕ ДАЛЕЕ:     Удивительная польза тирозина для здоровья мозга и щитовидной железы. Информация о питании и дозировке

 

Поделиться:

ladyinfanta.ru

Треонин — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 18 ноября 2014; проверки требуют 5 правок. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 18 ноября 2014; проверки требуют 5 правок.
Треонин

({{{картинка}}})
({{{картинка3D}}})
({{{картинка2}}})
Систематическое
наименование
2-​амино-​3-​
гидроксибутановая
кислота
Сокращения Тре, Thr, T
ACU,ACC,ACA,ACG
Хим. формула HO2CCH(NH2)CH(OH)CH3
Рац. формула C4H9NO3
Молярная масса 119,12 г/моль
Температура
 • плавления 256 °C
Константа диссоциации кислоты pKa{\displaystyle pK_{a}} 2,20
9,96
Рег. номер CAS [72-19-5]
PubChem 6288
Рег. номер EINECS 200-774-1
SMILES
InChI
ChEBI 16857 и 57926
ChemSpider 6051
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
 Медиафайлы на Викискладе

Треони́н (англ. Threonine; α-амино-β-гидроксимасляная кислота; 2-амино-3-гидроксибутановая кислота) — гидроксиаминокислота; молекула содержит два хиральных центра, что обусловливает существование четырёх оптических изомеров: L- и D-треонина (3D), а также L- и D-аллотреонина (3L).

L-треонин вместе с 19 другими протеиногенными аминокислотами участвует в образовании природных белков. Для человека треонин является незаменимой аминокислотой. У бактерий, дрожжей и растений из L-треонина при участии фермента треониндезаминазы синтезируется другая незаменимая аминокислота изолейцин. Суточная потребность в треонине для взрослого человека составляет 0,5 г, для детей — около 3 г.

Бактериями и растениями треонин синтезируется из аспарагиновой кислоты через стадию образования гомосерин-O-фосфата. Треонин участвует в синтезе коллагена и эластина, в белковом и жировом обмене, стимулирует иммунитет и помогает работе печени, препятствуя отложению в ней жиров.

ru.wikipedia.org

описание, значение, избыток и недостаток, исчточники

Содержание статьи:

Все известные составляющие любой протеин компоненты классифицируют на заменимые и незаменимые. Для здоровья человека важны представители обеих этих групп, но таковые второго типа имеют большее значение, поскольку не могут быть синтезированы в каком-либо живом организме, в том числе — и в теле человека. Данная статья посвящена одной из многочисленных незаменимых аминокислот, которая носит название «треонин». Из материала вы узнаете, какими полезными свойствами обладает указанное соединение, к чему могут привести его дефицит и, наоборот, избыток в тканях, а также почерпнете информацию о природных источниках треонина.

Краткое описание аминокислоты

Треонин принадлежит к категории моноаминокарбоновых кислот. В природе он существует в виде четырех оптических изомеров. В биохимических реакциях, протекающих в организме человека, задействован лишь один из них — L-изомер. Данное соединение благодаря спиртовой группе ОН хорошо растворяется как в обычной воде, так и в жирах.


Треонин является производной другого белкового компонента — аспарагиновой кислоты. Он входит в состав большинства протеинов. Аминокислоту треонин выделил в 1935 году Уильям Камминг Роуз из протеина овса, и это был последний из обнаруженных в белковых соединениях элемент. Однако данное соединение до сих пор представляет для ученых неимоверный интерес, потому как дальнейшее изучение открывает все новые полезные свойства треонина.

Влияние на организм

В тканях человеческого тела треонин выполняет множество разных функций. Познакомимся с самыми основными.

1. Структурная. О ней выше уже упоминалось: незаменимая аминокислота входит в состав практически всех известных на сегодняшний день белков, включая протеины соединительной ткани фибрин и глиадин, а также фермент пепсин. Кроме того, при участии этого соединения образуются гликопептиды и зубная эмаль.
2. Обменная. Треонин задействован в метаболизме, а именно — в процессах белкового и жирового обмена. Незаменимая аминокислота необходима для синтеза других протеиновых «кирпичиков» - серина и глицина, являющихся структурными компонентами эластина и коллагена. Получается, что достаточное присутствие в организме треонина — залог упругости кожи, эластичности сосудов, своевременного восстановления поврежденных тканей, клеток и длительной молодости. Что касается участия в жировом обмене, то здесь аминокислота проявляет себя как вещество, расщепляющее в тандеме с аспарагиновой кислотой и метионином жиры в печени и утилизирующее последние путем последующей переработки.

3. Иммуностимулирующая. Треонин поддерживает работу иммунной системы на высоком уровне. Происходит это за счет того, что аминокислота является важным звеном в процессе образования активных защитников организма от инфекций — антител и иммуноглобулинов.
4. Пищеварительная. Как уже выше говорилось, из аминокислоты синтезируется фермент пепсин. Это вещество, в свою очередь, наряду с другими похожими соединениями расщепляет белки в желудке.


5. Функция детокса. Треонин обезвреживает имеющиеся в организме токсины, а затем выводит их за пределы человеческого тела. Таким образом, эта аминокислота помогает печени и кишечнику освобождаться от всякого мусора, отрицательно влияющего на состояние здоровья.
6. Нейромедиаторная. Благодаря треонину образуется важное вещество под названием ГАМК. Оно представляет собой тормозной медиатор и дает потрясающие результаты при лечении различных заболеваний нервной системы, в том числе, депрессивного синдрома. Кроме того, ГАМК значительно уменьшает непреодолимую тягу к вызывающим зависимость веществам (никотину, наркотикам, алкоголю).

Прочие целебные свойства треонина: устранение судорог, положительное влияние на работу мозга, уменьшение болезненных проявлений рассеянного склероза, помощь в борьбе с бессонницей и жировой дистрофией, повышение прочности костей.

Избыток и недостаток

Любое даже самое полезное соединение может подействовать на организм человека подобно яду, если употреблять его в больших дозах. Треонина данное утверждение тоже касается: превышение нормы поступления данного вещества приводит к накоплению в тканях мочевой кислоты. Как результат, под воздействием вредной субстанции повышается кислотность в организме, а также нарушается работа почек и печени.

Недостаток треонина имеет еще более негативные последствия. К ним относятся похудение за счет потери мышечной массы, неврозы, состояние апатии и меланхолии, ухудшение памяти и концентрации внимания. Дефицит аминокислоты дает разрушение зубов, сухость и ломкость волос, ногтей. У детей нехватка треонина чревата задержкой роста и даже развития.

Рекомендуемые суточные нормы органического соединения: 0,5 г — для взрослых, 3 г — для детей. Если есть желание, можете рассчитать индивидуальную дозу аминокислоты, исходя из такого расчета: 8 мг вещества на 1 кг веса. Спортсменам; лицам, занимающимся умственным трудом и страдающим нервными расстройствами; людям пенсионного возраста желательно принимать треонин в форме БАДа. Но при этом следует учитывать, что при индивидуальной непереносимости и отклонениях от предписанных инструкцией доз вероятны побочные эффекты: кожная аллергия, гипергидроз, тошнота, желудочные боли, головные боли, рвота, головокружение. Ко всему прочему, треонин в виде капсул нельзя принимать одновременно с антидепрессантами. Должны отказаться от этой биодобавки беременные и кормящие женщины.



Источники треонина

Незаменимая аминокислота треонин присутствует во многих продуктах-источниках. Из животных лакомств, богатых этим органическим соединением, следует выделить куриные яйца, мясо птицы (особенно индейки и курицы) и животных (говядину, баранину, крольчатину). Найдете вы треонин и в морепродуктах, и в рыбном филе, главное — выбирать для этих целей морскую жирную рыбу, например, семейства Лососевые. Обилие аминокислоты характерно для кисломолочной продукции, в первую очередь, твердого сыра, брынзы, кефира.

Список растительных источников аминокислоты впечатляет не меньше. Семечки кунжута, ржаное зерно, листья салата, шампиньоны, чечевица, ростки пшеницы, фасоль, капуста кале, брокколи, шпинат, орехи, гречка, ячмень, семечки подсолнечника — все эти продукты содержат достаточно треонина, потому их следует обязательно вводить в свой рацион. Особенно данная рекомендация касается вегетарианцев, потому как благодаря перечисленным видам пищи они из-за невозможности употребления животных источников аминокислоты не лишат свой организм указанного вещества.

Для того, чтобы треонин лучше и быстрее усваивался, важно включить в свое меню также лакомства, содержащие витамины группы В (прежде всего, фолиевую кислоту и пиридоксин). Для активной работы аминокислоты в теле человека нужен и магний. Озвученные соединения присутствуют в сушеных белых грибах, зелени петрушки, авокадо, кинзе, сое, красной икре, скумбрии, мясе цыпленка, сельди, перловке, свинине, арахисе, овсяных хлопьях, какао, фисташках и отрубях. Людям, являющимся жертвами генетических заболеваний, для усвоения треонина в обязательном порядке необходимо принимать образующиеся из него аминокислоты — глицин и серин.

С треонином ваше здоровье вас не подведет!

Катя Котова
для женского журнала www.inflora.ru

При использовании и перепечатке материала активная ссылка на женский онлайн журнал www.inflora.ru обязательна

www.inflora.ru

Что такое аминокислота треонин и его польза для организма

L — Треонин – незаменимая протеиногенная алкоаминокислота, которая участвует в построение всех органов и тканей организма человека. Прочитайте статью до конца и вы узнаете: чем L-треонин отличается от других треонинов? для чего нужен треонин в организме человека? функции треонина? биохимический обмен треонина. С вами Галина Батуро и аминокислота треонин.

 Структурная формула треонина

Треонин — аминокислота, а значит она имеет аминную голову Nh3 и карбоксильный хвост CООН. Как  у всех природных аминокислот, входящие в состав белков (протеиногенные), аминная голова и карбоксильный хвост присоединены к первому атому углерода, т.е. в альфа-положении. Кроме того, треонин имеет алко-группу ОН, которая присоединена к атому углерода в бетта-положении.

Молекула треонина имеет два центра вращения (хиральных центра), поэтому возможны 4 варианта взаиморасположения друг относительно друга амино- и алко- групп, именуемых оптическими изомерами или энантиомерами. В составе животных белков входит L-энантиомер треонина, но при химическом синтезе образуются все четыре изомера в равных  пропорциях. Очистка продукта от нефункциональных изомеров – процесс не простой, и это увеличивает стоимость коммерческих препаратов. При прочих равных, более очищенный препарат будет стоить дороже менее очищенного. L-треонин обладает биологической ценностью, ибо входит в состав природных белков. Другие изомеры не играют важной физиологической роли. Попадая в организм человека,  они разрушаются ферментами, катализирующими их распад. D-треонин не используется для роста и не подвергается действию оксидазы D-аминокислот.

Свойства треонина

Треонин на одну углеродную последовательность длиннее серина, спиртовая ОН – группа присоединена к молекуле углерода в β-положении, придавая аминокислоте как гидрофильные, так и липофильные свойства, что позволяет молекуле растворяться как в воде, так и в жирах.

При укладке треонина в кристалле образуется трехмерная сетка водородных связей. Связи между спиртовой группой ОН одной молекулы и аминной группой Nh4 другой молекулы объединяют молекулы треонина в спирали, параллельные оси углерода. Отдельные спирали объединяются в каркас водородными связями. Таким образом треонин поддерживает вторичную структуру белка, укрепляя ее водородными связями, что важно для правильного функционирования белковых молекул.

Ион водорода в гидроксильной группе ОН очень подвижен, способен легко отщепляться, поэтому молекула треонина служит местом связи белка с сахарами в соединениях, называемых гликопротеидами, которые входят в состав соединительной ткани. Соединительная ткань – это такая же опора для внутренних органов, как кости – опора для мышц.

Фосфорная кислота в некоторых видах белков соединена сложно-эфирной связью с белковой молекулой через спиртовую группу ОН треонина. Такие белки называется фосфопротеидами. К группе фосфопротеидов относят казеиноген молока, вителин и фосфитин желтков яиц и протеинов икры рыб. Много фосфопротеидов содержится в головном мозгу животных и человека.

Треонин является глюкогенной аминокислотой. Он повышает уровень инсулина в крови, является источником гликогена в печени, из него синтезируется  глюкоза.

Будучи протеиногенной аминокислотой, треонин входит в состав практически всех белков организма человека.

Треонин не синтезируется в человеческом организме, являясь незаменимой аминокислотой.  Для нормальной жизнедеятельности он должен в достаточном количестве поступать с продуктами питания.

Суточная потребность в треонине для взрослого человека – 0,5 г., для детей – 3 г.

Функции треонина

  •            Структурная
  •             Участие в углеводном обмене
  •             Участие в жировом обмене
  •             Пищеварительная
  •             Антитоксическая
  •             Иммуностимулирующая
  •             Нейромедиаторная

Структурная функция треонина

Треонин входит в состав практически всех белков человеческого организма, в т.ч. фермента пепсина, участвующего в переваривании протеинов в желудочно-кишечном тракте, а также белка соединительной ткани  фибрина. В большинстве природных белков его содержание 2-6%.

Треонин – ведущая аминокислота для нормального функционирования соединительной ткани.  Треонин – это здоровая гладкая сияющая кожа, ибо именно коллаген придает ей упругость.

Единственным отличием человеческого инсулина от инсулина других млекопитающих является наличие треонина в положении 3 О В-цепи инсулина.

Треонин входит в состав зубной эмали. Без достаточного потребления этой аминокислоты начнется разрушение структуры зубов, а там и кариес не за горами.

Гликопротеиды

Гликопротеиды — особый класс белков, которые образуются присоединением сахарного кольца  к белку через спиртовую группе ОН треонина. Небелковая часть, присоединенная к белку, обеспечивающая выполнение функции, называется простетической группой. Простетической группой гликопротеидов являются различные ГликозоАминоГликаны, в частности гиалуроновая кислота. Белки соединительной ткани, выполняют функцию опоры для внутренних органов, заполняя все промежутки между функциональными тканями. Гликопептиды вместе с коллагеном и гиалуроновой кислотой – это такая набивка внутреннего пространства организма. Гиалуроновая кислота является каркасом, поддерживающим кожу. Она удерживает молекулы воды, что позволяет сохранять гладкость и тургор кожи. Другие гликопротеиды входят в состав суставных хрящей, обеспечивая их высокую подвижность. Треонин помогает соединительным тканям (сухожилиям, костям, хрящам) быть сильными и упругими.

Коллаген в организме есть везде. Мышечные фасции – пленки, структурирующие мышечное волокно, связки, сухожилия, чехлы, покрывающие внутренние органы – везде есть коллаген, погруженный в матрикс из гликопротеидов – этакого вязкого желе, которое сообщает упругость и растяжимость тканям.

Понятно, почему потребность в треонине в детском возрасте в 12 раз больше, чем во взрослом: дети интенсивно растут, т.е. растут кости, мышцы, связки, сосуды, а это значит, что на конвейер, вырабатывающий белки соединительной ткани должны постоянно поступать строительная аминокислота треонин, необходимая для синтеза гликопротеидов . Нет строй.материала – каркас дома-организма будет с дефектами: сколиоз, плоскостопие, вывихи шейных позвонков, мышечная дистрофия, слабость сердечной мышцы, и даже близорукость и кариес – это болезни, связанные с соединительно-тканной недостаточностью, которая в том числе возникает при недостатке соединительно-тканных аминокислот, в т.ч. треонина.

 Даже во взрослом состоянии организм постоянно обновляет сам себя: старые белки разрушаются и их место занимают вновь синтезированные, в организме нет ничего неизменного, даже костная ткань обновляется, даже зубная эмаль создается заново. В процессе самообновления вновь и вновь синтезируется соединительная ткань, и для того, чтобы с возрастом ее качество не ухудшалось, необходимо достаточное поступление аминокислот, в т.ч. треонина.

 Будучи соединительно-тканной аминокислотой, треонин необходим для восстановления после любых травм и операций, когда идет активное производство соединительной ткани для починки поврежденных структур.

Фосфопротеиды

Фосфопротеиды — особый класс белков, в которых фосфорная кислота соединена сложно-эфирной связью с белковой молекулой через аминокислоты треонин или серин. К белкам этого класса относятся казеин молока, вителлин и фосвитин, выделенный из яичного желтка, ихтулин  икры рыб.  Особенно много фосфопротеидов содержится в головном мозгу. Некоторые фосфопротеиды являются ферментами: фосфорилаза, гликогенсинтетаза, ТАГ-липаза. Фосфопротеиды содержат органически-связанный лабильный, т.е. способный как легко отщепляться, так и присоединяться, фосфат, что необходимо для выполнения клеткой важных биологических функций.

Особые ферменты — протеинкиназы присоединяют остаток фосфорной кислоты, отщепляя его от молекулы АТФ. Фосфорилирование происходит по спиртовой группе ОН, т.е. фосфорные хвостики навешиваются на белок там, где есть аминокислоты треонин, серин и фенилаланин. Фосфорилирование регулирует работу белка: усиливает или тормозит каталитическую функцию ферментных белков, сродство белка при связывании с другими молекулами, изменяет его стабильность. При фосфорилировании активность белка может измениться в 500 раз. Путем фосфорилирования организм осуществляет тонкую настройку биохимического конвейера, приспосабливая свою работу к меняющимся условиям внешней среды.

При фосфорилировании на долю треонина приходится 8-10%  фосфатных групп.

Участие в аминокислотном обмене 

Поступающий с пищей треонин используется для синтеза белка. Оставшийся невостребованным треонин подвергается распаду.

Долгое время считалось, что в печени треонин разлагается ферментом ТреонинАльдолазой на аминокислоту глицин и ацетальдегид. Реакция, которая описана во многих учебниках биохимии можно посмотреть здесь: Синтез глицина.  Как выяснилось (1) за работу ТреонинАльдолазы принимали действие ферментов ТреонинДегидратазы и ЛактатДегидрогеназы. В печени млекопитающих содержится фермент АллоТреонинАльдолаза, который расщепляет АллоТреонин, изомер Треонина, не входящий в состав белков и не поддерживающий рост и не встречающийся, как природное вещество.

У человека треонин НЕ распадается до аминокислоты глицин и НЕ является источником глицина, т.к. в митохондриях отсутствует специфический фермент ТреонинДегидрогеназа.

Распад Треонина и углеводный обмен

В клетках печени аминокислота треонин распадается под действием фермента ТреонинДегидратазы с участием Пиридоксаль-5-фосфата (активная форма витамина B6). Фермент отсекает аминную голову треонина, происходит необратимое дезаминирование аминокислоты. Конечным продуктом реакции выступает α-КетоМасляная Кислота (α-КетоБутират).

В дальнейшем альфа-КетоМасляная кислота быстро и необратимо расщепляется на пропионовую кислоту и углекислый газ, а пропионовая кислота через образование янтарной кислоты (сукцината)  включается в глюконеогенез. Для переработки пропионовой кислоты требуется витамин В 12.  Таким образом треонин является источником  глюкозы, которая запасается в виде гликогена в печени и по мере необходимости вновь отправляется в топку для выработки энергии.

Основная функция ТреонинДегидратазы в печени — мобилизовывать углерод треонина для глюконеогенеза и синтеза глюкозы в печени, когда глюкозы не хватает. Это состояние возможно при голодании, низкоуглеводистой диете или высокобелковой диете, когда белки поступают с избытком. Фермент активизируется при высоком поступлении белка с пищей, перегоняя избыточный белок на глюкозу. Вот такая засада. В погоне за снижением веса мы отказываемся от углеводов, увеличиваем потребление белка, а организм включает ТреониДегидратазу и изготавливает сахар.

В митохондриях некоторых млекопитающих (морских свинок, крыс, но не человека!) треонин распадается под действием фермента ТреонинДегидрогеназа при участии НАД+ до аминоацетона.

Аминоацетон в дальнейшем окисляется в митохондриях до ацетилКоА , который сгорает в цикле Кребса с выделением энергии. В печени крысы этим путем окисляется до 35% треонина. Эта реакция приведена во многих учебниках биохимии, причем без указания, что в организме человека данный процесс не происходит.

У человека отсутствует фермент ТреонинДегидрогеназа, поэтому распад треонина до аминоацетона невозможен.

Треонин — активная глюкогенная аминокислота. Академик А.А. Покровский считал треонин одной из пяти аминокислот, являющихся наиболее важными источниками углерода для синтеза глюкозы и гликогена. Потребление ее в больших количествах дает инсулиновую реакцию — выброс инсулина, как на потребление глюкозы. Организм как бы заранее готовится утилизировать сахар, на который будет переработан треонин.

 Участие в жировом обмене

Треонин наряду с метионином и аспарагиновой кислотой помогает печени расщеплять жиры и жирные кислоты. Он входит в состав многих ферментов, утилизирующих жиры. Недостаток треонина в продуктах питания способствуют развитию жировой дистрофии печени

Пищеварительная функция треонина

Треонин входит в состав пищеварительного фермента пепсина, участвующего в расщеплении белков в желудочно-кишечном тракте. Он поддерживает нормальную работу кишечника, принимает активное участие в процессах пищеварения и усвоения питательных веществ. Функция треонина приобретает особое значение при недостатке аминокислоты холина.

Треонин помогает  при непереносимости некоторых продуктов питания, например глютена пшеницы.

Антитоксическая функция треонина

За счет подвижной группы ОН, треонин соединяется с токсическими веществами и дезактивирует их, а потом выводит из организма

 Иммуностимулирующая функция треонина

Треонин участвует в синтезе иммуноглобулинов и антител, которые защищают организм от инфекций.

Нейромедиаторная функция треонина

Треонин является источником для образования тормозного медиатора ГАМК. О его функции читайте здесь http://zaryad-zhizni.ru/tormoznyie-i-vozbuzhdayushhie-aminokislotyi/. Как предшественник нейромедиатора, он используется в комплексном лечении депрессии, и других заболеваний нервной системы.

Он улучшает память, повышает концентрацию внимания, увеличивает работоспособность, поднимает настроение. Он оказывает антидепрессантное действие и регулирует передачу нервного импульса в головном мозгу.

Добавки треонина бывают полезны при лечении бокового амиотрофического склероза и рассеянного склероза.

Применяется в комплексном лечении алкоголизма и наркомании, т.к. снижает тягу к веществам, вызывающим зависимость.

Продолжение читайте здесь: http://zaryad-zhizni.ru/treonin-v-produktah-pitaniya/. 

Понравилась статья? Делитесь информацией в соц. сетях, оставляйте комментарии. С вами Галина Батуро и аминокислота треонин.

  1. Малиновский А.В. Переаминирование треонина. стр. 5-6.

zaryad-zhizni.ru

Является ли треонин незаменимой аминокислотой для птиц? Текст научной статьи по специальности «Фундаментальная медицина»

УДК 577.12.96

Вестник СПбГУ. Сер. 3. 2012. Вып. 1

А. В. Малиновский

ЯВЛЯЕТСЯ ЛИ ТРЕОНИН НЕЗАМЕНИМОЙ АМИНОКИСЛОТОЙ ДЛЯ ПТИЦ?

В работе [1] были рассмотрены пути метаболизма треонина у позвоночных и подтвержден факт невозможности его биосинтеза. Вывод был сделан на основании того, что у крысы треонин необратимо дезаминируется треониндегидратазой.

В то же время у птиц основная масса треонина расщепляется под действием трео-ниндегидрогеназы [2]. Рассматривается вопрос обратимости реакции, катализируемой этим ферментом, а, следовательно, возможность биосинтеза треонина у птиц. В качестве экспериментальных птиц были выбраны цыплята. Для того чтобы перейти к цыплятам, вспомним о возможных путях метаболизма треонина у позвоночных.

Г. Малер, Ю. Кордес [3] отмечали, что углеродная цепь треонина может синтезироваться в организме крысы; просто этот синтез происходит настолько медленно, что не обеспечивает оптимального роста животного. При этом авторы подтвердили, что организм крысы совершенно неспособен синтезировать углеродные цепи всех остальных незаменимых аминокислот.

В работе [4] приводится следующая схема превращения треонина в печени:

СН3

I

ПС - ОН треонин а льдолаза

HC-NH, 4

I

соон

треонин

СН3 NH,

I I

С ^ + СП,

"^Н I "

ацетальдегид СООН

глицин

Т. Т. Березов, Б. Ф. Коровкин [5] также указывали на то, что под действием альдола-зы треонин обратимо расщепляется на ацетальдегид и глицин. И если многие справочники и учебники по биохимии придают большое значение как треонинальдолазе [6], так и альдольному расщеплению [7, 8] в катаболизме этой аминокислоты, то M. I. Bird и P. B. Nunn [9] были первыми, кто усомнился в этом. Они [9, 10] показали, что активность треонинальдолазы однородно низка в печени крысы, и сделали заключение, что альдолаза, хотя и присутствует в печени, однако не может быть главным ферментом распада треонина.

M. I. Bird и P. B. Nunn [9] пришли к выводу, что предполагаемая активность «трео-нинальдолазы» — на самом деле результат действия треониндегидратазы и лактатде-гидрогеназы, причем первая расщепляет треонин необратимо:

© А. В. Малиновский, 2012

сн,

сн,

сн,

сн,

НС—он -н,о

сн— он

треониндегидратаза; ПФ

НСКНг С = ГШ2

СН2 +Н20

С = ТШ

СН,

с = о

+ МН,

соон

треонин

СООН а-аминокрото-новая кислота

СООН а-иминомас-ляная кислота

СООН

а-кетомасляная кислота

СН,

СН,

СН,

с = о

лактатдегидрогеназа; НАДН+Н+

лактатдегидрогеназа; НАД

СН,

НС — он

СООН

а-кетомасляная кислота

СООН

а-гидроксимасляная кислота

Наиболее убедительное доказательство против присутствия реальной «трео-нинальдолазы» в печени крысы — исчезновение активности треонинальдолазы в цитозольных экстрактах печени нормальных и голодающих крыс, когда треониндегидратаза была устранена иммуноосаждением специфическими антителами. Устранение дегидратазы не воздействует на активность аллотреонинальдолазы (см. ниже).

Результаты этого исследования ясно показывают, что треониндегидратаза и лак-татдегидрогеназа ответственны за кажущуюся ферментную активность «треониналь-долазы». Таким образом, «треонинальдолаза» — не подлинный фермент печени животных. Дальнейшие исследования подтвердили существование фермента, метаболи-зирующего аллотреонин (изомер треонина, не входящий в состав белков), возможно, его альдолазы или серингидроксиметилтрансферазы, которые не действуют на треонин [11].

Я. Pagani [12] также подтвердил действие альдолазы именно на аллотреонин, а не на треонин. А в работе [13] среди путей катаболизма треонина у взрослых людей распад под действием треонинальдолазы и вовсе не упоминается. В то же время нет никаких доказательств, что аллотреонин поддерживает рост позвоночных [14] или встречается как природное вещество [15], а также, что в печени позвоночных имеется трео-нинэпимераза [16].

Если главными ферментами распада треонина в печени позвоночных, содержащимися в цитозоле, до недавнего времени считались треониндегидратаза и трео-нинальдолаза, то в митохондриях это была треониндегидрогеназа [11]. Последняя катализирует НАД-зависимое окисление треонина до а-амино-ацетоуксусной кислоты, которая самопроизвольно декарбоксилируется, превращаясь в аминоацетон [6, 17, 18]:

сн,

сн,

сн,

НС— он нс—Nh3 соон

треонин

ТРЕОНИНДЕГИДРОГЕНАЗА; НАД+

-НАДН+Н+

с = о

НС—NH,

-СО,

соон

а-аминоацето-уксусная кислота

с = о

сн,

nh3

аминоацетон

Аминоацетон в дальнейшем окисляется в аминоацетоновом цикле [19]: СН3 • СН(ОН) • CH(Nh3) • соон

треонин

НАД+

НАДН+Н+

гидрогеназа

СН3 • СО • CH(Nh3) • соон

а-аминоацетоуксусная кислота

H,N • СН, • СООН-аминоадетон-

-со2

самопроизвольно

синтетаза

СН3 • СО • КоА ацетил КоА

СН3 • СО • СН • Nh3 аминоацетон

— С02 \пируватдегидрогеназа

-Nh4 моноаминооксидаза

СН3СОСООН пировиноградная кислота

НАД+ НАДН+Н+

СН3СОСНО метилглиоксаль

глиоксалаза

СН3СН(ОН)СООН молочная кислота

Полагают, что главный фермент, расщепляющий треонин в печени цыпленка — это треониндегидрогеназа [2]. Рассматривается также вопрос обратимости реакции, катализируемой треониндегидрогеназой. Для этого последняя была инкубирована с аминоацетонсинтетазой в реакционной смеси, содержащей [2-14C] глицин и НАДН, при этом радиоактивность в значительном количестве была обнаружена в треонине. Реакция зависела от присутствия НАДН и треониндегидрогеназы. Результаты показывают, что а-аминоацетоуксусная кислота, которая является общим продуктом действия треониндегидрогеназы и аминоацетонсинтетазы, служит субстратом для трео-ниндегидрогеназы и что реакция, катализируемая последней, обратима in vitro.

Однако в другой работе предполагают, что in vivo треониндегидрогеназа способна только окислять треонин [20]. В [17] отмечено, что оптимум рН для треониндегидро-геназы 7,8, т. е. близок к физиологическим условиям.

Была измерена степень декарбоксилирования а-аминоацетоуксусной кислоты при различных рН [21]. Максимальный период полужизни этой кислоты в водном растворе — 8 мин — был при рН равном нулю и уменьшался с возрастанием рН, а при рН 7 0 был меньше одной минуты. Следовательно, такое несовпадение оптимумов рН сильно затрудняет действие ферментов на а-аминоацетоуксусную кислоту. Сведения о том, что треониндегидрогеназа способна восстанавливать а-аминоацетоуксусную кислоту в треонин in vivo в организме позвоночных, в литературе отсутствуют. Что же касается аминоацетонсинтетазы, то ряд авторов считают возможным ее действие на а-аминоацетоуксусную кислоту с образованием глицина и ацетил-КоА.

Так, в работах [2, 22, 23] говорится о том, что аминоацетонсинтетаза, вероятно, образует растворимый комплекс с треониндегидрогеназой в митохондриях цыплят, который катализирует превращение а-аминоацетоуксусной кислоты в глицин и аце-тил-КоА. Авторы работы [24] также считают треонин важным источником глицина у глицин- и серин-дефицитных цыплят. Другие авторы отрицают, что пищевой треонин может использоваться у цыпленка, как предшественник глицина [25, 26].

A. J. Davis, R. E. Austic [22, 23], основываясь на образовании глицина из а-амино-ацетоуксусной кислоты in vitro, предполагают, что в физиологических условиях наличие КоА определяет, в глицин или аминоацетон будет превращаться а-аминоацетоуксусная кислота: когда КоА есть в митохондриях, образование глицина преобладает над образованием аминоацетона. В работе [22] отмечается, что накопление глицина было в три-четыре раза больше накопления аминоацетона в митохондриях печени цыплят, накормленных обычной пищей.

В то же время в работах [22, 23] отмечено, что когда активность треониндегидро-геназы печени повышалась вследствие добавления к диете цыплят смеси незаменимых аминокислот без треонина, глицина образовывалось в 6-12 раз больше, чем аминоацетона. Увеличение образования глицина связывают с возросшей активностью трео-ниндегидрогеназы: глицин образуется из треонина. В работе [27] замечено, что когда цыплят кормили пищей с избытком треонина, концентрация треонина в плазме крови возрастала, концентрация глицина оставалась постоянной, а концентрация серина (может обратимо превращаться в глицин) даже падала. Но авторы работы [28] отмечают, что у цыплят, получавших пищу с добавлением смеси незаменимых аминокислот без треонина, концентрации глицина и серина в плазме крови снижалась, несмотря на более высокую активность треониндегидрогеназы печени. Из этого делается вывод, что треониндегидрогеназа не превращает треонин в глицин. Избыток азота, который образуется при добавлении к пище смеси незаменимых аминокислот, приводит к возрастанию синтеза мочевой кислоты в качестве продукта обезвреживания аммиака. Возрастание этого синтеза, использующего глицин, приводит к уменьшению в плазме крови концентраций глицина и серина, который может превращаться в глицин.

Все вышесказанное позволяет предполагать, что крайняя неустойчивость а-аминоацетоуксусной кислоты способствует ее самопроизвольному декарбоксилиро-ванию в аминоацетон до того, как на нее начнет действовать какой-либо фермент, т. е. в организме цыплят (равно как и других птиц) синтез треонина из глицина невозможен, что согласуется с известным фактом: треонин — незаменимая аминокислота.

Выводы

1) «Треонинальдолаза», обратимо расщепляя аллотреонин на глицин и ацетальде-гид, на треонин не действует. Аллотреонин в состав белков не входит и в треонин превращаться не может. Следовательно, треонин не может синтезироваться из глицина и ацетальдегида;

2) Треониндегидрогеназа, являясь у цыплят главным ферментом распада треонина, не может быть использована для синтеза последнего. Несмотря на обратимое действие треониндегидрогеназы in vitro, крайняя неустойчивость in vivo исходного соединения — а-аминоацетоуксусной кислоты, исключает действие на последнюю какого-либо фермента.

Все изложенное подтверждает факт невозможности биосинтеза треонина у цыплят при его отсутствии в пище и говорит о незаменимости треонина у птиц.

Литература

1. Малиновский А. В. Является ли треонин незаменимой аминокислотой? // Вестн. С.-Петерб. ун-та. Сер. 3: Биология. 2011. Вып. 1. С. 72-87.

2. Aoyama Y., Motokava Y. L-threonine dehydrogenase of chicken liver // J. Biol. Chem. 1981. Vol. 256. P. 12367.

3. Малер Г., Кордес Ю. Основы биологической химии. М.: Мир, 1970.

4. Дэгли С., Никольсон Д. Метаболические пути. М.: Мир, 1973.

5. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 2004.

6. Neuberger A. Glycine formation from L-threonine // Comp. Biochem. 1981. Vol. 19A. P. 257-303.

7. Devlin T. M. Textbook of biochemistry. New-York: John Wiley and Sons, 1982.

8. Leninger A. L. Biochemistry. New-York: Worth Publishers, 1975.

9. Bird M. I., Nunn P. B. Measurement of L-threonine aldolase activity in rat liver // Biochem. Soc. Trans. 1979. Vol. 7. P. 1274-1276.

10. Bird M. I., Nunn P. B. Metabolic homeostasis of L-threonine in the normally-fed rat // Biochem. J. 1983. Vol. 214. P. 687-693.

11. Yeung Y. G. Threonine aldolase is not a genuine enzyme in rat liver // Biochem J. 1986. Vol. 237. P. 187-190.

12. Pagani R. DL-allothreonine and L-threonine aldolase in rat liver // Biochem. Soc. Trans. 1991. Vol. 19, N 3. P. 3465.

13. Threonine dehydrogenase is a minor degratative pathway of threonine catabolism in adult humans / Darling P. B., Grunov J., Rafii M., Brookes S., Ball R. O., Pencharz P. B. // Am. J. Physiol. Endocri-nol. Metab. 2000. Vol. 278. P. 877-884.

14. West H. D., Carter H. E. Synthesis of а-amino-^-hydroxyl-n-butyric acids // J. Biol. Chem. 1938. Vol. 122. P. 611-617.

15. Karasek M. A., GreenbergD. M. Studies on the properties of threonine aldolases // J. Biol. Chem. 1957. Vol. 227. P. 191-205.

16. Malkin L. I., Greenberg D. M. Purification and properties of threonine or allothreonine aldolases // Biochem. and Biophys. Acta. 1964. Vol. 85. P. 117-131.

17. Pagani R., Guerranti R., Leoncini R., Marinello E. Activation and inhibition of rat liver L-threo-nine dehydrogenase // Ital. J. Biochem. 1990. Vol. 39. P. 108.

18. Rat liver L-threonine dehydrogenase / Pagani R., Guerranti R., Righi S., Leoncini R., Vannoni D., Marinello E. // Biochem. Soc. Trans. 1992. Vol. 20, N 1. P. 245.

19. Green M. L., Elliott W. H. The enzymic formation of aminoacetone from threonine and its further metabolism // Biochem. J. 1964. Vol. 92. P. 537.

20. Interaction between L-threonine dehydrogenase and aminoacetone synthetase and mechanism of aminoacetone production / Tressel J., Thompson R., Zieske L. R., Menendez J. S., Davis L. // J. Biol. Chem. 1986. Vol. 261, N 35. P. 16428-16437.

21. Laver W. G., Neuberger A., Scott J. J. a-amino-^-keto: acids II. Rates of decarboxylation of the free acids and the behaviorer of derivates on titration // J. Chemikal Society. 1959. P. 1483-1491.

22. Davis A. J., Austic R. E. Dietary threonine imbalance alters threonine dehydratase activity in isolated hepatic mitochondria of chicks and rats // J. Nutr. 1994. Vol. 124. P. 1667-1677.

23. Davis A. J., Austic R. E. Dietary protein and amino acid levels alter threonine dehydrogenase activity in hepatic mitochondria of Gallus domesticus // J. Nutr. 1997. Vol. 127. P. 738-744.

24. Baker D. H., Hill T. M., Kleiss A. J. Nutritional evidense concerning formation of glycine from threonine in the chick // J. Anim. Sci. 1973. Vol. 34. P. 582-586.

25. D'Mello J. P. F. Aspects of threonine and glycine metabolism in the chick (Gallus domesticus) // J. Nutr. 1973. Vol. 15, N 6. P. 357-363.

26. Davis A. J., Austic R. E. Threonine-degrading enzymes in the chicken // Poult. Sci. 1982. Vol. 61. P. 2107-2111.

27. Watanabe R., Fujimura S., Kadowaki M., Ishibashi T. Effects of dietary threonine levels on the threonine-degrading enzyme activities and tissue threonine related amino acid concentration in rats // Anim. Sci. Technol. (Jpn.) 1998. Vol. 69, N 2. P. 108-116.

28. Davis A. J., Austic R. E. Temporal response of hepatic threonine dehydrogenase in chickens to the initial consumption of a threonine-imbalanced diet // J. Nutr. 2000. Vol. 130. P. 2746-2752.

Статья поступила в редакцию 10 октября 2011 г.

cyberleninka.ru

Треонин [LifeBio.wiki]

Фармакологическая группа: Аминокислоты
Треонин (сокращенно Thr или T) - α-аминокислота с химической формулой HO2CCH (NH2) СН (ОН) СН3. Ее кодоны ACU, ACA, ACC и ACG. Это незаменимая аминокислота, классифицируемая как полярная. Вместе с серином треонин является одной из двух протеиногенных аминокислот, имеющих спиртовую группу (тирозин является фенолом, а не спиртом, так как его гидроксильная группа присоединена непосредственно к ароматическому кольцу, придавая ему различные кислотные/основные и окислительные свойства). Треонин также является одной из двух обычных аминокислот, имеющих хиральную боковую цепь, наряду с изолейцином. Остаток треонина подвергается многочисленным посттрансляционным модификациям. Гидроксильная боковая цепь может подвергаться О-связанному гликозилированию. Кроме того, треонин подвергается фосфорилированию под воздействием треонин киназы. В фосфорилированной форме он может упоминаться как фосфотреонин.

История

Треонин был обнаружен в 1930 году Уильямом Роузом Каммингом в качестве последней из 20 известных протеиногенных аминокислот.

Стереоизомерия

Треонин является одной из двух аминокислот, имеющих два хиральных центра. Треонин может существовать в четырех возможных стереоизомерах в следующих конфигурациях: (2S, 3R), (2R, 3S), (2S, 3S) и (2R, 3R). Однако название L-треонин используют для одного диастереомера, (2S, 3R)-2-амино-3-гидроксибутановой кислоты. Второй стереоизомер (2S, 3S), который редко присутствует в природе, называют L-алло-треонин. Два этих стереоизомера (2R, 3S)- и (2R, 3R)-2-амино-3- гидроксибутановая кислота имеют лишь второстепенное значение.

Биосинтез

Треонин является незаменимой аминокислотой, то есть не синтезируется в организме человека, поэтому ее необходимо потреблять в виде треонин-содержащих белков. У растений и микроорганизмов треонин синтезируется из аспарагиновой кислоты с помощью α-аспартил-полуальдегида и гомосерина. Гомосерин подвергается О-фосфорилированию, эта эфир фосфорная кислота подвергается гидролизу одновременно с перемещением группы ОН ферментов, участвующих в типичном биосинтезе треонина, включающем:

 аспартокиназу\\ β-аспартат полуальдегиддегидрогеназу\\ гомосериндегидрогеназу\\ гомосерин киназу\\ треонинсинтазу.

Биосинтез треонина

Метаболизм

Треонин метаболизируется двумя способами:

 Он превращается в пируват через треонин дегидрогеназу. Промежуточное соединение на этом пути может подвергаться тиолизу с коферментом А (СоА), производя ацетил-СоА и глицин. У человека он преобразуется в α-кетобутират через фермент серин дегидратазы, и таким образом способствует образованию сукцинил- СоА.

Источники

Продукты с высоким содержанием треонина включают творог, птицу, рыбу, мясо, чечевицу, фасоль сорта Черная черепаха и семена кунжута.

Рацемический треонин может быть получен из кротоновой кислоты путем альфа-функционализации с использованием ртуть (II) ацетата.

:Tags

Читать еще: ACE-031 , Адефовир , Ампакины , Бутея роскошная , Дигидроэрготамин ,

треонин.txt · Последние изменения: 2015/09/25 17:53 (внешнее изменение)

lifebio.wiki

Незаменимые аминокислоты — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 5 сентября 2018; проверки требуют 60 правок. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 5 сентября 2018; проверки требуют 60 правок. 21 протеиногенная α-аминокислота эукариот, сгруппированные согласно радикалам.

Незаменимые аминокислоты — необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в том или ином организме. Для разных видов организмов список незаменимых аминокислот различен. Все белки, синтезируемые организмом, собираются в клетках из 20 базовых аминокислот, только часть из которых может синтезироваться организмом. Невозможность сборки определённого белка организмом приводит к нарушению его нормальной работы, поэтому необходимо поступление незаменимых аминокислот в организм с пищей. [1]

Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин; также часто к незаменимым относят гистидин[2][3]; (F V T W M L I K H). Для детей также незаменимым является аргинин.

6 других аминокислот (R C G Q P Y) считаются условно незаменимыми в питании человека, что означает ограниченные возможности их синтеза в зависимости от состояния организма, например у новорожденных и больных людей.[4].

5 аминокислот (A D N E S) — заменимые у человека, означает что они могут синтезироваться в достаточных количествах в организме.[4]

Роль незаменимых для человека аминокислот[править | править код]

В результате дефицита необходимых аминокислот в организме человека нарушается синтез белков, что приводит к ослаблению функций памяти и умственных способностей, снижению иммунитета (сопротивляемости организма болезням). В то же время избыток потребления несбалансированного белка приводит к перегрузке работы органов, в первую очередь печени и почек. Ценность потребляемого с пищей белка для человека определяется его сбалансированностью по содержанию незаменимых аминокислот.[1]

Рассчитать требования к рекомендованной суточной норме достаточно сложно; эти значения претерпели значительные изменения за последние 20 лет. Следующая таблица представляет список рекомендованных ВОЗ и Национальной библиотекой медицины США суточных норм для взрослого человека.[5][6]

Аминокислота(ы) ВОЗ мг на 1 кг веса тела ВОЗ мг для веса 70 кг США мг на 1 кг веса тела Кодирующий кодон генетического кода
H Гистидин 10 700 14 CAU, CAC
I Изолейцин 20 1400 19 AUU, AUC, AUA
L Лейцин 39 2730 42 UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG
K Лизин 30 2100 38 AAA, AAG
M Метионин

+ C Цистеин

10,4 + 4,1 (15 всего) 1050 всего 19 всего Метионин: AUG; Цистеин: UGU, UGC.
F Фенилаланин

+ Y Тирозин

25 (всего) 1750 всего 33 всего Фенилаланин: UUU, UUC; Тирозин: UAU,UAC .
T Треонин 15 1050 20 ACU, ACC, ACA, ACG
W Триптофан 4 280 5 UGG
V Валин 26 1820 24 GUU, GUC, GUA, GUG

Рекомендованная суточная норма для детей от 3 лет и старше на 10-20 % выше, чем для взрослого.[5][7]

Продукты с повышенным содержанием отдельных незаменимых аминокислот[править | править код]

  • Валин: зерновые, бобовые, арахис, грибы, молочные продукты, мясо.
  • Изолейцин: миндаль, кешью, турецкий горох (нут), чечевица, рожь, большинство семян, соя, яйца, куриное мясо, рыба, печень, мясо.
  • Лейцин: чечевица, орехи, большинство семян, овёс, бурый (неочищенный) рис, рыба, яйца, курица, мясо.
  • Лизин: пшеница, орехи, амарант, молочные продукты, рыба, мясо, горох.
  • Метионин: бобы, фасоль, чечевица, соя, молоко, яйца, рыба, мясо.
  • Треонин: орехи, бобы, молочные продукты, яйца.
  • Триптофан: бобовые, овёс, сушёные финики[источник не указан 1997 дней], арахис, кунжут, кедровые орехи, молоко, йогурт, творог, рыба, курица, индейка, мясо.
  • Фенилаланин: бобовые, орехи, говядина, куриное мясо, рыба, яйца, творог, молоко. Также образуется в организме при распаде синтетического сахарозаменителя — аспартама, активно используемого в пищевой промышленности.
  • Аргинин (частично-заменимая аминокислота, образуется из аминокислот, поступающих с пищей, не путать с условно-заменимыми, которые образуются из незаменимых кислот, не поступающих с пищей): семена тыквы, арахис, кунжут, йогурт, швейцарский сыр, свинина, говядина, горох.
  • Гистидин (частично-заменимая аминокислота): соевые бобы, арахис, чечевица, тунец, лосось, куриные грудки, свиная вырезка, говяжье филе.

Компенсация незаменимых аминокислот[править | править код]

Несмотря на то, что самостоятельно организм не способен синтезировать незаменимые аминокислоты, их недостаток в некоторых случаях все же может быть частично компенсирован. Так, например, недостаток поступающего вместе с пищей незаменимого фенилаланина может быть частично замещен заменимым тирозином. Гомоцистеин вместе с необходимым количеством доноров метильных групп снижает потребности в метионине, а глутаминовая кислота частично замещает аргинин.

  1. 1 2 https://cyberleninka.ru/article/n/metodologiya-otsenki-sbalansirovannosti-aminokislotnogo-sostava-mnogokomponentnyh-pischevyh-produktov.pdf
  2. ↑ https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1123426 1975
  3. ↑ apps.who.int/iris/bitstream/10665/38133/1/9251030979_eng.pdf 1991
  4. 1 2 Dietary Reference Intakes: The Essential Guide to Nutrient Requirements Архивировано 5 июля 2014 года.. Institute of Medicine’s Food and Nutrition Board. usda.gov
  5. 1 2 FAO/WHO/UNU (2007), PROTEIN AND AMINO ACID REQUIREMENTS IN HUMAN NUTRITION, WHO Press, <http://whqlibdoc.who.int/trs/WHO_TRS_935_eng.pdf> , page 150
  6. Institute of Medicine (англ.)русск.. Protein and Amino Acids // Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrates, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids (англ.). — Washington, DC: The National Academies Press (англ.)русск., 2002. — P. 589—768.
  7. Imura K., Okada A. Amino acid metabolism in pediatric patients (неопр.) // Nutrition. — 1998. — Т. 14, № 1. — С. 143—148. — doi:10.1016/S0899-9007(97)00230-X. — PMID 9437700.
  • Amino acids / MedlinePlus Encyclopedia, 2015: (англ.) «The 9 essential amino acids are: histidine, isoleucine, leucine, lysine, methionine, phenylalanine, threonine, tryptophan, and valine.»
  • https://web.archive.org/web/20150226110517/http://www.uic.edu/classes/phar/phar332/Clinical_Cases/aa%20metab%20cases/PKU%20Cases/essential-nonessential.htm
  • ESSENTIAL AMINO ACID REQUIREMENTS: A REVIEW / FAO, 1981
  • Recommended Dietary Allowances: 10th Edition., National Research Council (US), National Academies Press 1989. Chapter 6 «Protein and Amino Acids» (англ.)

ru.wikipedia.org

Аминокислота Треонин. L-треонин. Польза и вред

Сегодня, мы рассмотрим последнюю из группы незаменимых аминокислот – треонин (2-амино-3-гидроксибутановая кислота l-threonine), которая участвует не только в поддержании белкового обмена, но и во многих других жизненно-важных процессах. Поэтому необходимо наладить ежедневное поступление данной АМК в достаточном количестве. Говоря о пользе, перечислим основные биологические функции L-треонина, помогающие организму пребывать в добром здравии и хорошем настроении.

Полезные свойства треонина:

  1. обеспечивает нормальное функционирование сердечно-сосудистой, иммунной и центральной нервной систем в комбинации с метионином и аминокислотами аспарагиновой кислоты;
  2. препятствует отложению жиров в печени совместно с лизином, аланином, цистеином и аспарагиновой кислотой;
  3. укрепляет иммунитет помогает тимусу (вилочковой железе) в выработке антител;
  4. является предшественником глицина и серина – аминокислот, которые участвуют в производстве мышечной и соединительной ткани;
  5. помогает формированию прочной (здоровой) зубной эмали и крепких костей, так как является составной коллагена и эластина;
  6. благотворно влияет на работу желудочно-кишечного тракта, обладает противоязвенными свойствами;
  7. обеспечивает быстрое заживление ран после травм и хирургических вмешательств;
  8. используется в лечении депрессии, рассеянного или множественного склероза (снижает спастичность мышц), бокового амиотрофического склероза (ALS), также известного как болезнь Шарко.

Суточная потребность в треонине с возрастом понижается, если для детей норма составляет около 3 г, то для взрослых – 0,5 г.

Пищевые источники треонина: мясо (телятина, свинина, говядина, индейка), яйца, молочные продукты, рыба, грибы, зерно, листовые овощи, орехи, семена.

Симптомы дефицита данной аминокислоты: спутанность сознания, эмоциональное возбуждение, жировой гепатоз, нарушение в работе сердца, ЦНС, пищеварения и др.

Люди, которые активно занимаются спортом или испытывают тяжелые физические нагрузки, равно как и страдающие неврологическими и психоэмоциональными расстройствами должны позаботиться о дополнительном приеме амк треонин. Также более высокая концентрация вещества требуется для растущего организма ребенка.

О приеме треонина в форме добавок следует задуматься и вегетарианцам, так как его основными источниками являются продукты животного происхождения.

Принимая незаменимый треонин в виде биологически активной добавки, важно знать, что избыток может нанести вред.

Последствия превышения рекомендуемых суточных доз:

  • дисфункция печени
  • повышение уровня мочевой кислоты и аммиака, обладающего токсическим действие
  • снижение работоспособности легких
  • расстройства желудка, тошнота
  • головная боль

Кроме того, дополнительно принимать треонин не рекомендуется во время беременности и кормления грудью. Чтобы избежать этих и других побочных эффектов от применения аминокислот, мы рекомендуем Ламинин – препарат от известного американского производителя – компании Лайф Фарм.


Laminine является единственным в мире источником всех незаменимых и заменимых аминокислот природного происхождения в сбалансированном количестве.

Препарат имеет доказательную базу и много положительных отзывов и результатов по всему миру, с которыми можно ознакомиться здесь.

Поскольку ламинин – это функциональная еда, которой вы кормите свою клетку, то и употреблять его можно без ограничений как по возрасту и состоянию здоровья, так и по количеству (верхней границы нормы нет). Рекомендации врачей по применению препарата laminin читайте здесь.

Лица, имеющие генетические заболевания, при которых треонин не усваивается вообще, должны дополнительно принимать аминокислоты глицин и серин (производные треонина), надежным источником которых ламинин и является.


По вопросам приобретания обращайтесь на следующие контакты:

Email: [email protected]

Skype: LaminineSupport

Телефон: +7906-942-56-39 (Светлана), подключены приложения Viber и WhatsApp

Всегда будем рады оказать помощь!

 

www.faktorzhizni.ru

Треонин

Сегодня всем известно, насколько важны для нашего организма соединения называемые аминокислотами. Одно из таких соединений - треонин. И хотя он входит в состав практически всех белков человеческого организма, в организме человека треонин не синтезируется. То есть это незаменимая аминокислота, поступающая к нам только с пищей либо с пищевыми добавками. Особенно важна эта аминокислота для детей, их потребность в треонине больше, чем для взрослого человека.

Чем же полезен для нас треонин? Самое важное, что он необходим для синтеза аминокислот серина и глицина, которые в свою очередь участвуют в синтезе коллагена и эластина - белков соединительной и мышечной ткани. Коллаген и эластин необходимы и для мышц, и для сухожилий, и для связок, и для упругости сосудов, кожи, нормальной работы сердца. Естественно, что детям треонин нужен в больших объемах, чем взрослому человеку, ведь у них только строится организм. Если не хватает строительного материала возможно развитие проблем с позвоночником - сколиоз, вывихи шейных позвонков, с мышцами - плоскостопие, дистрофия мышц, с зубами - развитие кариеса, с ногтями, волосами. Возможно даже ухудшение зрения. Взрослому человеку также нужен треонин, так как и у взрослого организм постоянно обновляется. И для хорошего состояния кожи или зубов (а треонин входит в состав зубной эмали) нужно постоянное поступление в организм треонина.

Повышенные дозы этой аминокислоты необходимы при восстановлении после операций и различных травм.

Треонин необходим и для здоровой работы печени. В комплексе с метионином и аспарагиновой кислотой заботится о переработке жиров и жирных кислот. А значит препятствует развитию жировой болезни печени - гепатозу.

Для нормальной работы пищеварительного тракта также нужен треонин. Он входит в состав некоторых пищеварительных ферментов, например, пепсина, который отвечает за расщепление белков в желудке.

Треонин поддерживает работу иммунной системы организма, способствует выведению токсических веществ, поэтому очень важен и при беременности - уменьшает токсикоз в ранние месяцы.

Используется при лечении заболеваний центральной нервной системы, депрессивных состояний, улучшает настроение, повышает концентрацию внимания, работоспособность. При лечении алкоголизма и наркомании также применяют треонин.

Способствуют усвоению организмом треонина витамины В3 и В6, а также микроэлемент магний. Для полноценного качественного мышечного белка треонин необходимо употреблять в комплексе с метионином и аспарагиновой кислотой.

Как правило недостатка в треонине при полноценном питании быть не должно, но если человек употребляет малое количество белковых продуктов (мясо, рыба, грибы), нехватка этой важной аминокислоты может проявляться в мышечной слабости, депрессивных состояниях, выпадении волос, плохом состоянии кожных покровов, ногтей и зубов, задержке развития у детей. Недостаток треонина ведет к недостатку всех аминокислот, для синтеза которых он необходим. В медицинской практике зафиксированы случаи, когда треонин не усваивается организмом. Тогда для лечения назначают повышенные дозы глицина и серина, которые образуются в результате синтеза треонина.

Избыток треонина в организме приводит к накоплению мочевой кислоты. При употреблении пищевых добавок с этой аминокислотой необходимо следить за этим, так как и избыток и недостаток треонина вредит нашему здоровью.

В каких же продуктах содержится треонин? В белковых продуктах - мясе, птице, яйцах, сыре, в жирной морской рыбе, морепродуктах, а также в грибах. Растительная пища тоже содержит треонин, но в меньших количествах, он присутствует в чечевице, фасоли, пшенице, ржи, гречке, а также в орехах. Недостаток треонина могут испытывать вегетарианцы, ограничивающие употребление животной пищи.

Суточная потребность треонина составляет для взрослого человека 0,5 г, для детей - 3 г. Потребность в треонине возрастает при активном росте и развитии организма, при повышенных физических нагрузках, во время занятий спортом, при депрессивных состояниях, и, как мы уже говорили, вегетарианстве. А вот с возрастом человека потребность в треонине снижается.

Для спортсменов эта аминокислота имеет огромное значение, так как она способствует росту и развитию мышечной массы, укрепляет мускулатуру, повышает силовые показатели, ускоряет восстановление после тяжелых тренировок.

Интересно, что треонин используется и в косметологии, он входит в состав кремов, различных косметических средств, способствуя разглаживанию морщин и поддержанию упругой и здоровой кожи.

Треонин считается одной из восьми жизненно важных для человека аминокислот, наряду с триптофаном, метионином, лизином, валином, лейцином, изолейцином и фенилаланином, а так как поступает в организм он только с пищей, необходимо полноценное белковое питание.

befirst.info

значение аминокислоты треонин в организме человека

Аминокислота треонин  относится к числу незаменимых, то есть не синтезируется человеческим организмом и участвует в построении мышечного белка и поддерживает нужный протеиновый баланс в организме. Треонин улучшает состояние сердечно-сосудистой системы, печени и иммунной системы. Также аминокислота треонин участвует в синтезе глицина и серина. Эти аминокислоты позволяют укреплять связки и все мышцы, в том числе и сердечные.

Помимо этого треонин делает кости менее хрупкими и наряду с аминокислотой метионин улучшает распад жиров и жирных кислот.  В наш организм треонин поступает только извне. Поэтому очень важно следить за тем, чтобы эта аминокислота в достатке поступала к нам.

Аминокислота в продуктах питания

Среди продуктов с максимальным содержанием треонина можно назвать:

  • сою;
  • горбушу;
  • моцареллу;
  • бобовые культуры;
  • семгу.

Если подходить строго, то незаменимые аминокислоты, и треонин в том числе можно получать практически из всех продуктов. Самое главное при этом – разнообразное питание, то есть не только продукты растительного происхождения.

Значение треонина в организме человека

Роль треонина а организме очень близка к роли метионина. Он является основой для синтеза глицина и серия, антител, коллагена, эластина  и белков зубной эмали. Специалисты делают предположение, что аминокислота треонин снижает непереносимость глютена пшеницы. Достоверно известно, что треонин оказывает антидепрессантное действие на организм и регулирует передачу нервных импульсов в мозг.

При применении специальных добавок, содержащих треонин, обязательно употребление витаминов В3 и В6, а также магния. Недостаток треонина наблюдается в основном у вегетарианцев.

Помимо этого треонин поддерживает нормальную работу пищеварительного тракта и принимает активное участие в процессах пищеварения и усвоения питательных веществ. Важно отметить, что при недостатке другой аминокислоты – холина – функции треонина приобретают большее значение.

Также треонин в организме человека участвует в процессе обезвреживания токсинов и вместе с другими аминокислотами – цистеином, аланином, лизином и аспарагиновой кислотой укрепляет иммунитет. Дополнительный прием треонина оказывает влияние на ослабление мышечного тонуса.

Треонин является незаменимой аминокислотой, как уже было сказано выше, именно поэтому очень важно обеспечивать его необходимое количество в продуктах питания. И особенно в этом контексте стоит отметить вегетарианцев, которые с большим трудом замещают мясные продукты и содержащиеся в них аминокислоты, в том числе треонин, продуктами растительного происхождения.

www.miss-wellness.ru


Смотрите также